충격과 마모를 고려한 원자로 핵연료봉 지지격자의 형상최적설계

Abstract

핵연료봉 지지격자체는 지진과 같은 외부적인 인자로부터 연료봉을 보호해야 한다. 그리고 중성자 조사로 인한 연료봉과 지지격자 스프링 사이에서 발생하는 프레팅 마모에 대한 구조적 기능도 요구된다. 본 연구에서는 공리적설계 중 독립공리를 이용하여 기능요구에 대한 설계파라미터와 설계순서를 결정하였다. 먼저 충격하중에 대한 지지격자체의 구조강도를 고려하여 설계파라미터의 치수를 직접 조정하는 방법을 사용하였다. 비선형해석을 통하여 치수에 따른 충격하중 값을 비교하면서 설계를 하였고 여기서 얻은 결과를 이용하여 호몰로지 제한조건을 사용한 형상최적설계를 수행하였다. 호몰로지 설계란 임의의 외력 하에서 변형 전, 변형 중, 변형 후를 걸쳐 구조물 전체 또는 그 일부가 지정된 형상을 유지하도록 하는 설계를 의미한다. 따라서 프레팅 마모를 줄이기 위해 형성최적설계를 수행할 때 현재의 연료봉과 스프링 사이의 선접촉에서 면접촉 되도록 호몰로지 제한조건을 사용하였다. 이러한 방법을 이용해 하중의 분포를 넓게 한다면 단위 면적 당 받는 하중의 크기가 줄어 간접적으로 프레팅 마모가 줄어들 것이라고 예상한다. 또 연료봉과 스프링이 접촉되는 부위에 대해 스프링 가운데에 집중되었던 응력이 고르게 분포가 되었고 소성 영역도 상대적으로 줄어들게 되었다. 마지막으로 형상최적설계 결과를 이용하여 전체 모델인 16 16 지지격자체 충격해석을 한 결과는 현재의 지지격자체보다 향상된 구조강도를 보여주면서 연구 초기에 결정했던 기능요구를 모두 만족하는 결과를 얻었다.; The ability of a cell to sense, respond to and circumvent stress is essential for maintaining homeostasis. There are many ways in which stress, either endogenous or exogenous, can be manifested in a cell; these include pathogenic infection, chemical insult, genetic mutation, nutrient deprivation and even normal differentiation. The process of protein folding is particularly sensitive to such insults. The ER is one of the most important folding compartments within the cell, as well as an intracellular Ca2+ storage organelle and it contains a number of Ca2+ regulated molecular chaperones responsible for the proper folding of glycosylated as well as non-glycosylated proteins. When these functions are impaired (a pathological state termed ER stress), unfolded proteins accumulate in the ER lumen. Accumulation of unfolded protein in the ER is a severe form of stress that will induce apoptosis if ER functioning cannot be restored. To cope with conditions associated with impairment of ER functioning cells activate a highly conserved stress response, the unfolded protein response. The main purpose of UPR is to restore ER functions by reducing the load of proteins that need to be folded and processed in the ER lumen and by increasing protein folding and processing capacity. There are UPR sensor protein in yeast, IRE1 and HAC1. In this study, I investigated the splicing event of HAC1 in Y. lipolytica under stress conditions and also constructed new yeast strains overexpressing the Hac1 protein. Next, I performed genome-wide expression analysis of the wild type and hac1 mutant strains to investigate which genes are controlled by Hac1p under normal and stress conditions.